経営工学徒の備忘録

~日々の大学生活や留学について~

生化学(1)(2)

糖(炭水化物)

炭水化物とは、ポリヒドロアルデヒドアルドースという)やポリヒドロキシケトン(ケトースという)、または加水分解でそれらを生じる物質です。炭素の水和物という意味でもありましたが、デオキシリボースなど例外も存在するため、この定義は厳密ではありません。

単糖類

異性体にも種類がある。具体的には、構造異性と立体異性に分けられます。

構造異性
  • 異性体:炭素原子の並び方が異なる。
  • 位置異性体:置換基の位置が異なる
  • 官能基異性体:官能基が異なる。
立体異性
  • 光学異性:共有結合する気が四つとも異なる炭素を、不斉炭素(キラル炭素)という。この周りにおいて、鏡像異性体になる。これには右旋性(D体)と左旋性(L体)がある。
  • 幾何異性:シスートランスといったもの。

二糖類

多糖類

デンプン

 構造多糖類

動物外液:糖脂質、糖タンパク、ムコ多糖など。

ムコ多糖:細胞間の潤滑剤および接着剤の役割を持つゼラチン状物質。

ヒアルロン酸:皮下、ガラス体、関節液に使われている。

N-アセチルグルコサミンとD-グルクロン酸 (GlcNAcβ1-4GlcAβ1-3) が直鎖上に連結している[3]

 結合はβ1,3グリコシド結合や、β1,4グリコシド結合によってなされています。

コンドロイチン:コンドロイチン硫酸は、軟骨や腱、骨の成分となっています。

 アミノ酸とタンパク質

タンパク質とは、網野さんのポリマーです。タンパク質は中心的な役割を果たしています。

タンパクの機能4つ

  • 触媒:合成分解
  • 結合:細胞間接着剤、細胞がマトリクスと細胞の結合。
  • 伝達:
  • 輸送・運搬:赤血球など。α鎖とβ鎖が結合してヘモグロビンを運ぶ。
  • 収縮:アクチンとミオシンにより、筋肉は滑るように収縮する。
  • 構造維持:コラーゲン(哺乳類の体重の6%、全タンパクの1/3)が構造を維持するのに働いています。

コラーゲンの謎?!

コラーゲンを飲んで、皮膚に潤いが~、みたいな広告ってよく見ますよね。

でも、実はこれはとっても不思議なことなんです。

なぜなら、口から摂取されたタンパク質は唾液や胃液などを通してアミノ酸に分解されるはずだから。なぜコラーゲンに戻るんやって話ですよね。ただ、現実には効果があったというデータも上がっていたりします。

タンパク質の役割

注意!:アミノ酸を作るだけではない。

Phe➝Try➝カデコールアミン(エビネフリン、ノルエビフリン、ドーパミン

アルギニン:神経伝達細胞で血流がよくなる。

アミノ酸はいろいろなことをしています。味の素といえばアミノ酸的なとこあるよね。味の素もアミノ酸のようです。

アミノ酸

アミノ酸の特徴は、主に以下の4選です。

  1. 成分はC・H・O・S・Nで構成されている。
  2. 構造は不斉炭素。
  3. 大まかに20種類ある。
  4. 両性イオンである。

不斉炭素として、基本はL体です。納豆の糸を引いている部分はD体らしいです。

タンパク質はアミノ酸のポリマー

  • アミノ酸がペプチド結合でつながった分子=タンパク。
  • タンパク質にはアミノ基末端(N末端)と、カルボキシル基(C末端)が存在。
  • アミノ酸残基の平均分子量は~110です。

ペプチド結合でH2Oが抜けるので、分子量計算の際には18を引くことを忘れないようにしましょう。また、タンパク質には向きがあるということも押さえておきましょう。

アミノ酸の分類

アミノ酸の分類としては、主に以下の4点があります。

  1. 疎水性(非極性)
  2. 極性を持つが無電荷
  3. 生理的pH7.0で正電荷をもつ極性アミノ酸塩基性アミノ酸
  4. 生理的pH7.0で負電荷をもつ極性アミノ酸(酸性アミノ酸

1の例としては、

Ala(アラニン)、Val(バリン)、Leu(ロイシン)、Ile(イソロイシン)、Md、Trp、Phe(フェニルアラニン)、Pro(プロリン

2の例としては、

Gly(グリシン)、Ser(セリン)、Thr、Cys、Tyr(チロシン)、As(アスパラギン)、Gln(グルタミン)

3の例としては、

Lys(リシン)、His、Arg

4の例としては、

Aspアスパラギン酸)、Glu(グルタミン酸

となっています。

ちなみに、アミノ酸の配列でタンパク質は作られていますが、5つ連続で全く同じになる確率は1/320万になるそうです。しかしながら、現実には全体でも2.6万個しかないにも関わらず、そろっていることもあるそうです。